Наука
Advertisement

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Общие химические свойства

1) Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

2) Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-6.

3) Изоэлектрической точкой аминокислоты называют pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

4) Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат ассиметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержит два ассиметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму и лишь они входят в состав белка.

Данную особенность «живых» аминокислот трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами или рацематами (из которых, видимо, состояла древняя Земля) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Креационисты, естественно, могут объяснить это божьим умыслом, остальным же приходится считать, что это — просто результат случайного стечения обстоятельств: самая первая молекула, с которой смог начаться матричный синтез, была оптически активной, а других пригодных молекул почему-то не образовалось.

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1% в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

Альфа-аминокислоты белков

См. статью: Белки

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом.

  • Аланин (Ala, A)
  • Аргинин (Arg, R)
  • Аспарагиновая кислота (Asp, D)
  • Аспарагин (Asn, N)
  • Валин (Val, V)
  • Гистидин (His, H)
  • Глицин (Gly, G)
  • Глутаминовая кислота (Glu, E)
  • Глутамин (Gln, Q)
  • Изолейцин (Ile, I)
  • Лейцин (Leu, L)
  • Лизин (Lys, K)
  • Метионин (Met, M)
  • Пролин (Pro, P)
  • Серин (Ser, S)
  • Тирозин (Tyr, Y)
  • Треонин (Thr, T)
  • Триптофан (Trp, W)
  • Фенилаланин (Phe, F)
  • Цистеин (Cys, C)

Помимо этих аминокислот, называемых стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, являющиеся производными стандартных.

Классификация стандартных аминокислот по R-группам

  • Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин
  • Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин
  • Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
  • Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

Классификация стандартных аминокислот по функциональным группам

  • Алифатические
    • Моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин
    • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
    • Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы имеют несут в растворе отрицательный заряд
    • Амиды Моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
    • Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд
    • Серосодержащие: цистеин (цистин), метионин
  • Ароматические: фенилаланин, тирозин
  • Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин (также входит в группу иминокислот)
  • Иминокислоты: пролин (также входит в группу гетероциклических)


  • Действие излучения на структуру аминокислот

Родственные соединения

В медицине некоторые вещества, способные выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами.

  • Таурин

Ссылки

Шаблон:Аминокислоты

ar:حمض أميني bg:Аминокиселина bn:অ্যামিনো অ্যাসিড bs:Aminokiselina ca:Aminoàcid cs:Aminokyseliny da:Aminosyre de:Aminosäuren el:Αμινοξύ en:Amino acid eo:Aminoacido es:Aminoácido et:Aminohapped eu:Aminoazido fa:اسیدهای آمینه fi:Aminohappo fr:Acide aminé gl:Aminoácido he:חומצת אמינו hu:Aminosav id:Asam amino io:Amin-acido it:Amminoacidi ja:アミノ酸 ko:아미노산 ku:Tirşiyên emînî la:Acidum aminicum lb:Aminosaier lt:Aminorūgštis lv:Aminoskābe mk:Амино киселина nl:Aminozuur nn:Aminosyre no:Aminosyre pl:Aminokwas pt:Aminoácido ro:Aminoacizi sh:Aminokiselina simple:Amino acid sk:Aminokyselina sl:Aminokislina sr:Аминокиселина su:Asam amino sv:Aminosyra th:กรดอะมิโน tr:Aminoasit uk:Амінокислоти vi:Axít amin zh:氨基酸

Advertisement