Белки

Файл:Myoglobin.png

Структура Белков - 3-х мерная структура миоглобина с выделеными α спиралями.

Белки́ — сложные высокомолекулярные природные органические вещества, построенные из аминокислот, соединённых пептидными связями. Последовательность аминокислот в белке определена геном и зашифрована в генетическом коде. Хотя это генетическое кодирование определяют 22 "стандартные" аминокислоты, расположение их в белке (протеине) дает возможность создания бесчисленного количества разных протеинов. Белки могут работать совместно, для того чтобы достигнуть определенной функции, и они часто связываются для того чтобы сформировать стабилизированный комплекс.

История изучения

Названние «протеин» (синоним «белку») происходит от греч. πρώτα; («прота»), то есть — «главным образом важности». Изначально белки были описаны и приобрели название только в 1838 году. Однако их центральная роль в организмах не была признана до 1926 года, когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии — лауреат Нобелевской премии) показал, что уреаза энзима была белком.

Структура белка

Файл:Peptide-bond-planes-n-rotation.png

Схематическое изображение первичной структуры белка. Как видно, различные R-группы аминокислотных остатков образуют ответвления от основной цепи, построенной из одинаковых звеньев.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из 22 основных L-α-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения.

При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-СООН) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют С- и N- концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна: -COOH или -NH₂, соответственно). При синтезе белка на рибосоме, новые аминокислоты присоединяются к C-концу, поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков начиная с N-конца.

Белки длиной от 2 до 100 аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации - протеинами, хотя это деление весьма условно.

Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде поcледовательности нуклеотидов, причем одной аминокислоте соответсвует одна или несколько последовательностей из трех нуклеотидов - так называемых триплетов или кодонов. То, какая аминокислота соответствует данному кодону в мРНК определяется генетическим кодом, который может несколько отличаться у разных организмов.

Гомологичные белки (выполняющие одну функцию и предположительно имеющие общее эволюционного происхождение, например, гемоглобины) разных организмов имеют во многих местах цепи различные аминокислотные остатки, называемые вариабельными, в противоположность инвариантным, общим остаткам. По степени гомологии возможна оценки эволюционного расстояния между таксонами.

Простые и сложные белки

Выделяют простые белки (протеины) и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислоты, связанные в цепочку. Сложные белки имеют также неаминокислотные группы. Эти дополнительные группы в составе сложных белков называются «простетическими группами». Многие белки эукариот, например, имеют полисахаридные цепи, которые помогают белку принимать нужную конформацию и придают дополнительную стабильность. Дисульфидные мостики также играют роль как элементы необходимые при принятии белком правильной 3-х мерной формы, и являются главным компонентом сложных белков. Но важно заметить, что в основном только эукариоты способны на синтезирование сложных белков (протеидов), так как прокариоты не имеют достаточно компартментализации для создания дополнительных изменений, присутствующих в сложных белках, и даже если могут это делать в периплазматическом пространстве , то это случается либо редко, либо неэффективно.

Уровни структуры белка

Файл:Proteinviews-1tim.png

Структура Белков - Примеры изображения трёхмерной структуры биологической единицы белка. Слева - "палочковая" модель, с изображением всех атомов и связей между ними. Цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы, α-спирали и β-листы. Справа изображены атомы в соответсвии с их Ван-Дер-Ваальсовыми радиусами.

Кроме последовательности (первичной структуры), крайне важна трехмерная структура белка, которая формируется в процессе фолдинга (от англ. folding, т.е. сворачивание). Показано, что несмотря на огромные размеры молекул, природные белки имеют лишь одну конформацию, утратившие структуру белки теряют свои свойства.

Выделяют четыре уровня структуры белка:

• Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

• Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Ниже приведены некоторые распространенные типы вторичной структуры белков:

• α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 4 аминокислотных остатка, спираль стабилизорована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль может быть построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L или D), хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина, близкорасположенные аспарагин, серин, треонин и лейцин могут стерически мешать образованию спирали, пролин вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
• π-спирали;
• $3_{10}$-спирали;
• β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между разными цепями, а не внутри одной, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в разные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования листов важны небольшие размеры R-групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
• неупорядоченные фрагменты.

Третичная структура

— пространственное строение полипептидной цепи - взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

• ковалентные связи (между двумя цистеинами — дисульфидные мостики);
• ионные (электростатические) взаимодействия (между противоположно заряженными аминокислотными остатками);
• водородные связи;
• гидрофобные взаимодействия.

Четверичная структура

— субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Также выделяют:

• Трёхмерную структуру белка — набор пространственных координат, составляющих белок атомов.
• Cубъединичную (доменную) структуру белка — последовательность участков белка, имеющих известную функцию или определенную трёхмерную структуру.
• Гидрофобное ядро, обеспечивающее сворачивание белка.

Функции белков в организме

Так как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки - необходимые компоненты всех живых организмов, и участвуют в каждом внутреннем процессе клетки. Они являются обязательными компонентами в питании человека и животных, так как не все необходимые аминокислоты могут синтезироваться в организме, и должны поступать из еды. Через процесс пищеварения животные разлагают поглощенные белки при помощи ферментов (также белковой природы) на свободные аминокислоты, которые потом можно использовать для синтезирования нужных протеинов.

Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл или секретируются во внеклеточное пространство.

Структурная функция

Структурные белки, такие как коллаген и эластин обеспечивают фиброзную основу соединительных тканей у животных. Белки входят в состав клеточных мембран. Также белки формируют цитоскелет, обеспечивающий поддержание формы клетки и участвующий во внутриклеточном транспорте.

Каталитическая функция

Ферменты (энзимы), которые служат катализаторами химических реакций в организме. Известно несколько тысяч ферментов, среди них, наример, пепсин, расщепляет белки в процессе пищеварения.

Защитная функция

Белки, составляющие имунную систему, защищают организм от патогенов, путем генерации имунного ответа. Примеры — антитела (иммуноглобулины), нейтрализующие бектрии, вирусы или чужеродные белки, фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.

Регуляторная функция

Полипептидные (белковые) гормоны и цитокины. Примеры — инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови и фактор некроза опухолей, который передает сигналы воспаления.

Транспортная функция

Транспортные белки, такие как гемоглобин, который переносит кислород из легких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к легким.

Энергетическая функция

Как запасной источник энергии. При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6кДж энергии.

Запасная (резервная) функция белков

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода; белки яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Рецепторная функция

В мембрану клетки встроены белки, способные изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.

Моторная и сократительные функции

Целый класс моторных белков, участвует в сокращении мышц (миозин), активном и направленном внутриклеточном транспорте (кинезин, динеин).

См. также

• Протеомика
• Действие излучения на структуру и функции белков

Ссылки

• Свойства аминокислот и белков
• PDB — Protein Data Bank
• Распределённые исследования белков и протеинов
• О пользе протеинов для спортсменов

af:Proteïen ar:بروتين bg:Белтък bs:Bjelančevine ca:Proteïna cs:Bílkovina da:Protein de:Protein el:Πρωτεΐνη en:Protein eo:Proteino es:Proteína et:Valk eu:Proteina fa:پروتئین fi:Proteiini fr:Protéine gl:Proteína he:חלבון hr:Bjelančevine hu:Fehérje id:Protein io:Proteino is:Prótín it:Proteina ja:蛋白質 ko:단백질 lb:Protein lt:Baltymas lv:Olbaltumviela mk:Протеин mn:Уураг nl:Proteïne nn:Protein no:Protein pam:Protina pl:Białko pt:Proteína ro:Proteină sh:Protein simple:Protein sk:Bielkovina sl:Beljakovina sr:Протеин su:Protéin sv:Protein ta:புரதம் th:โปรตีน tr:Protein ug:ئاقسىل uk:Білок vi:Protein yi:פראטין zh:蛋白质 zh-min-nan:Nn̄g-pe̍h-chit